Смотреть больше слов в «Биологическом энциклопедическом словаре»
ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс.). Проявляют оптим. каталитич. активность при рН 7,0-9,0, инактивируются NaBH<sub>4</sub>. Для А. из ряда источников определена первичная структура. наиб. изученный и распространенный представитель -фруктозо-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозе- 1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр.: <br><img src="https://words-storage.s3.eu-central-1.amazonaws.com/production/article_images/5a3aa3a52685b21ade9b292f/fc347b60-53d9-4f19-942c-68e371911b23" alt="АЛЬДОЛАЗЫ фото №1" align="absmiddle" class="responsive-img img-responsive" title="АЛЬДОЛАЗЫ фото №1"> <p> В обратной р-ции фермент обладает абс.специфичностью только в отношении дигидроксиацетонфосфата, тогда как глицеральдегид-3-фосфат м. б. заменен другим соед. сходной структуры. На промежуточной стадии субстрат образует шиффово основание с <img src="https://words-storage.s3.eu-central-1.amazonaws.com/production/article_images/5a3aa3a52685b21ade9b292f/f4ce7117-2a23-4610-bca0-0e3e866557e6" alt="АЛЬДОЛАЗЫ фото №2" align="absmiddle" class="responsive-img img-responsive" title="АЛЬДОЛАЗЫ фото №2">аминогруппой лизина, находящегося в активном центре. А. теряют активность при модификации не менее 11 остатков цистеина из 32. </p><p> А. класса I содержатся в тканях животных, у высших растений, а также у нек-рых видов бактерий (напр., Pertococcus aerogenes). Ткани млекопитающих содержат три изофермента фруктозобисфосфат-альдолазы (отличаются строением молекулы), характерных для скелетных мышц, печени или мозга. При злокачеств. перерождении печени в ней происходит замена своего изофермента на другой, что используется для диагностич. целей. </p><p> Молекулы А. класса II состоят из двух субъединиц общей мол. м. 65-80 тыс. Для них характерна узкая область рН, в к-рой они проявляют оптим. каталитич. активность; оптимальный рН существенно зависит от того, из какого организма выделен фермент. Для проявления каталитич. св-в необходимо присутствие ионов Zn<sup>2+</sup> , Са <sup>2+</sup> и Fe<sup>2+</sup> . Ионы К <sup>+</sup> активируют, а этилендиаминтетрауксусная к-та ингибирует эти ферменты. А. класса II не катализируют расщепление фруктозо-1-фосфата. Содержатся в дрожжах, грибах, бактериях и водорослях. </p><p> При недостатке в организме определенных типов А. развивается наследств. заболевание-непереносимость фруктозы. </p><p><i> Лит.:</i>Rutter W.Y. [а. о.], в кн.: Methods in enzymology, v. 9, N. Y.-L., 1966, p. 479-98; Morse D.E., H orecker B. L., в кн.: Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 31, N.Y.-[a.o.], 1968, p. 125-81; Horecker B.L., Tsolas O., Lai C. Y., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 7, N.Y., 1972, p. 213-58. <i> В. И. Муронец.</i> <br> <br> <br></p>... смотреть